Katabolisme merupakan salah satu proses metabolisme yang di dalamnya melibatkan beberapa jenis enzim sebagai biokatalisator. Keberadaan mereka ( enzim ) akan mempercepat laju reaksi katabolisme, dan ketiadaan mereka (:enzim ) akan menyebabkan reaksi katabolisme berjalan lambat.
Beberapa enzim dan koenzim yang berperan dalam reaksi katabolisme gula
/ glukosa pada prinsipnya diklasifikasikan menjadi 2 kelompok, yaitu :
A.
Kelompok enzim yang berperan dalam reaksi oksidasi-reduksi.
Enzim-enzim yang termasuk dalam kelompok reaksi oksidasi-reduksi antara lain :
Aerobik dehidrogenase, yaitu enzim yang mengkatalisis pelepasan hydrogen dari substrat dan sebagai ekseptor hidrogennya dapat menggunakan oksigen maupun zat buatan seperti metthylen blue. Contoh : Flavin Adenin Dinukleotida ( FAD )
Anaerobik dehidrogenase, yaitu enzim yang mengkatalisis pelepasan hydrogen dari suatu substrat tetapi tidak memakai oksigen sebagai akseptornya. Enzim kelompok ini berfungsi untuk pemindahan hydrogen pada rantai pernapasan aerob dan untuk pemindahan hydrogen yangtidak menggunakan rantai pernapasan aerob. Contoh : Nikotinamid Adenin Dinukleotida ( NAD ) dan sitokrom
Hidroperoksidase, yaitu enzim yang menggunakan hydrogen perioksida ( H2O2 ) sebagai substrat. Contoh : peroksidase dan katalase.
Oksidase, yaitu enzim yang mengkatalisis transfer langsung dan penggabungan oksigen ke dalam molekul substrat. Contoh : sitokrom b, c, c1, a dan a1.
B.
Kelompok enzim yang berperan dalam pengubahan substrat yang tidak terkait dengan reaksi oksidasi reduksi. Contoh : heksokinase, adolase, fosfofruktokinase, fosfogliserat, enolase, piruvatkinase.
Menurut Kuhne, seorang ahli yang getol meneliti tentang fermentasi dalam tahun 1878, istilah enzim berasal dari kata IN dan ZYME yang berarti sesuatu dalam ragi. Oleh karena ini pula maka enzim sering juga disebut fermen.Enzim merupakan suatu biokatalisator yang berarti dapat mempercepat berlangsungnya suatu reaksi kimia dalam tubuh tanpa dia mengalami perubahan struktur ( hanya sementara waktu terikat pada zat-zat yang bereaksi ). Enzim hanya berpengaruh pada substrat tertentu tetapi mampu bekerja secara bolak-balik ( reversible ).
Berdasarkan penelitian, diperoleh suatu kesimpulan bahwa enzim merupakan suatu protein yang berupa molekul-molekul besar dengan berat molekul mencapai ribuan. Sebagai contoh enzim katalase berat molekulnya mencapai 248.000. Secara structural, enzim terdiri atas bagian yang berupa protein dan bagian lainnya bukan protein. Bagian yang berupa protein dinamakan apoenzim yang bersifat termolabil. Bagian yang bukan protein adalah bagian enzim yang aktif dan diberi nama gugus prostetik. Gugus prostetik biasanya berupa logam atau suatu senyawa organic yang mengandung logam. Apo enzim dan gugus prostetik merupakan satu kesatuan yang disebut holoenzim.
Banyak enzim tidak akan bekerja tanpa adanya suatu zat non protein yang disebut kofaktor, seperti : Zn++, Cu++, Mn++, Mg++, K+, Fe++, atau Na+.Atau, kofaktor dapat berupa suatu molekul organic kecil yang disebut koenzim. Kelompok vitamin B ( B1 / thiamin, B2 / riboflavin ) berfungsi sebagai koenzim. Koenzim dapat terikat erat pada protein dari enzim sebagi gugus prostetik. Lainnya dapat terikat longgar atau hanya sementara waktu pada saat enzim melaksanakan fungsi katalitiknya.
Mengingat banyaknya jumlah enzim di dalam tubuh, sulit kita bayangkan bagaimana enzim melaksanakan fungsinya. Ada dua pendapat bagaimana cara enzim melaksanakan tugasnya.Pendapat pertama, memisalkan enzim sebagai gembok dengan lubang kuncinya
( karena memiliki suatu bagian yang dapat berikatan dengan substrat ), bagian ini dinamakan sisi aktif enzim. Sedangkan kunci dimisalkan sebagai substrat yang dapat masuk ke dalam lubang gembok sebagai sisi aktif enzim ( Model Kunci-Gembok / Lock and Key ). Pendapat kedua, menyatakan sisi aktif enzim dapat berubah bentuk, menyesuaikan bentuk subtract ketika reaksi berlangsung.Setelah reaksi berakhir , sisi aktif enzim kembali kebentuk asalnya ( Model Induksi Pas / Induced Fit ).
Dalam melaksanakan fungsinya, seringkali kerja enzim terganggu / terhambat oleh keberadaan suatu zat yang disebut inhibitor
( penghambat ), dan ini berakibat menurunnya kecepatan reaksi.Paling tidak ada dua jenis inhibitor. Inhibitor yang pertama adalah inhibitor kompetitif, yang memiliki struktur sama dengan struktur substrat sehingga terjadi perebutan sisi aktif enzim. Jika inhibotor lebih dulu berikatan dengan sisi aktif enzim, maka reaksi terhambat karena substrat tidak bisa berikatan dengan sisi aktif enzim.Jenis inhibitor kedua, adalah inhibitor non kompetitif dimana zat penghambat dapat berikatan dengan sisi lain selain sisi aktif enzim.Ikatan inhibitor dengan sisi lain dari enzim menyebabkan bentuk sisi aktif enzim berubah, sehingga substrat tidak dapat berikatan dengan enzim. Akibatnya reaksi terhambat.
-------------------------------------------
sumber : Kimball,Biologi jilid 1, Erlangga, Jakarta , 1999 dan Istamar S, Biologi kls XII IPA, Erlangga, Jakarta, 2004 )
